Влияние ионов Mn(II) на расщепление протеинов-субстратов протеиназами

Abstract

Изучено влияние MnCl2 в диапазоне концентраций 10–8–10–2 М на расщепление гемоглобина быка, желатина, казеина и фибриногена человека трипсином (ЕС 3.4.21.4), α-химотрипсином (ЕС 3.4.21.1), субтилизином Bac. licheniformis (ЕС 3.4.21.62), папаином (ЕС 3.4.22.2), пепсином (ЕС 3.4.23.1) свиньи и коллагеназой I типа Cl. hystoliticum (ЕС 3.4.24.3) в тонком слое агарового геля. Установлено, что добавление эффектора в реакционную систему ведет, как правило, к слабому или умеренному (на 20–50%) подавлению протеолитической активности. Наиболее чувствительна к действию MnCl2 была протеолитическая активность папаина и пепсина, а наиболее индифферентна – активность субтилизина. Чаще всего отмечены изменения расщепления гемоглобина, а наиболее редко – желатина. Введение в реакционную систему неорганического ортофосфата в ряде случаев сопровождалось отменой ингибиторного действия катионов марганца. Вместе с тем, выявлены случаи изменения эффектов последнего – существенный рост протеолитической активности. Это дает основания полагать, что в присутствии ортофосфата происходят конформационные перестройки молекул протеиназ. Следовательно, катионы марганца (II) способны оказывать прямое воздействие на протеолитические процессы. Большое разнообразие протеинов и протеиназ позволяет считать, что катионы марганца могут вызывать и более значительные изменения реакций протеолиза, чем выявленные в настоящем исследовании.