1. DSpace at Polessky State University
  2. Внеуниверситетские публикации / Publications of scientists
  3. Публикации сотрудников / Publications of the teaching stuff of Polessky State University
  4. Публикации сотрудников / Publications of the teaching stuff of Polessky State University
Please use this identifier to cite or link to this item: https://rep.polessu.by/handle/123456789/23670
Full metadata record
DC FieldValueLanguage
dc.contributor.authorНикандров, В.Н.-
dc.contributor.authorКазючиц, О.А.-
dc.contributor.authorЯнковская, Г.С.-
dc.contributor.authorNikandrov, V.N.-
dc.contributor.authorKazyuchits, O.A.-
dc.contributor.authorYankovskaya, G.S.-
dc.date.accessioned2021-11-25T09:09:56Z-
dc.date.available2021-11-25T09:09:56Z-
dc.date.issued1990-
dc.identifier.citationНикандров, В.Н. Исследование роли остатков гистидина в молекуле стрептокиназы с помощью модификации диэтилпирокарбонатом / В.Н. Никандров, О.А. Казючиц, Г.С. Янковская // Биохимия: научный журнал. – 1990. – T.55, № 5. – С. 888-897.ru
dc.identifier.urihttps://rep.polessu.by/handle/123456789/23670-
dc.descriptionThe interaction of streptokinase with diethylpyrocarbonate resulting in partial inactivation of the protein was studied. Eight histidine residues are blocked per streptokinase molecule by this reagent. Ethoxyform ylation of streptokinase histidyls is characterized by a rate constant corresponding to m odification of free L-histidine. No reactivation of streptokinase was achieved by treatment of the modified prdtein with hydroxylamine. The OD spectroscopy data suggest that the residues modified by diethylpyrocarbonate are of no consequence for the stabilization of the protein secondary structure. The specificity of modification of streptokinase hisidine residues by diethylpyrocarbonate is discussed . Based on the gel chromatography data, it was assumed that partial inactivation of streptokinase depends on the formation of protein oligomers with a decreased activatory function.ru
dc.description.abstractИзучено взаимодействие стрептокиназы с диэтилпирокарбонатом. Установлено, что при pH 6,0 диэтилпирокарбонат реагирует с восемью остатками гистидина на молекулу белка, что сопровождается существенным снижением функциональной активности последнего. Процесс модификации гистидилов стрептокиназы характеризуется константой скорости псевдопервого порядка, равной 0,1 мин-1 и близкой к таковой для процесса этоксиформилирования свободного L-гистидина, и частичной утратой активаторной функции белка. Два остатка гистидина этоксиформилируются необратимо, обработка модифицированной стрептокиназы гидроксил амином не приводит к ее реактивации. Судя по характеру спектров кругового дихроизма, модифицируемые диэтилпирокарбонатом остатки не вносят существенного вклада в стабилизацию вторичной структуры белка. Обсуждаются вопросы специфичности модификации гистидилов диэтилпирокарбонатом. На основании данных гельхроматографии предполагается, что частичная инактивация стрептокиназы обусловлена образованием олигомеров белка с пониженной активаторной функцией.ru
dc.language.isoruru
dc.rightsоткрытый доступru
dc.subjectстрептокиназаru
dc.subjectостатки гистидинаru
dc.subjectинактивацияru
dc.subjectструктура белкаru
dc.subjectstreptokinaseru
dc.subjecthistidine residuesru
dc.subjectinactivationru
dc.subjectprotein structureru
dc.titleИсследование роли остатков гистидина в молекуле стрептокиназы с помощью модификации диэтилпирокарбонатомru
dc.title.alternativeStudy of the role of histidine residues in the streptokinase molecule using modification with diethylpyrocarbonateru
dc.typeArticleru
Appears in Collections:Публикации сотрудников / Publications of the teaching stuff of Polessky State University

Files in This Item:
File Description SizeFormat 
Issledovanie_roli.pdf508.02 kBAdobe PDFView/Open
Show simple item record


Items in DSpace are protected by copyright, with all rights reserved, unless otherwise indicated.