Энзиматические свойства фактора роста нервов (NGF) и его субъединиц

Abstract

Изучены энзиматические свойства образцов высокой степени чистоты олигомера NGF и его субъединиц. Обнаружено наличие у β-субъединицы плазминоген-активаторной способности, а у β- и γ-субъединиц – прямой протеолитической активности в отношении основного белка – протамина. Ингибиторный анализ свидетельствует о «сериновой» природе этой активности, в молекуле β-субъединицы вероятно наличие функционально значимых металл-содержащих сайтов. Все три субъединицы наделены супероксид-конвергирующий способностью, но только β- и γ-субъединицы, по данным биохемилюминесценции, способны разлагать Н2О2 с генерированием активных форм кислорода. Плазминоген-активаторная способность β- и γ-субъединиц резко – на 70–100% – угнеталась АТР, не изменялась при добавлении 3ʼ,5ʼ-АМР, умеренно – на 18–40% – снижалась в присутствии АDР и на 40% возрастала в присутствии АМР. Активность β-субъединицы и γ-субъединицы угнеталась в присутствии GTP на 100 и 40% соответственно. У всех трех субъединиц обнаружена способность к расщеплению ДНК и РНК. Эффекторный анализ и концентрационная зависимость дают основание считать, что субъединицы самостоятельны в этой активности и нет каких-либо взаимопримесей. Обработка α-субъединицы источниками активных форм кислорода не привела к проявлению протеолитической активности. Вместе с тем ее молекула имеет активный центр, наделенный активностью нуклеазной.