1. DSpace at Polessky State University
  2. Внеуниверситетские публикации ученых ПолесГУ / Publications of scientists of Polessky State University
  3. Публикации сотрудников / Publications of the teaching stuff of Polessky State University
  4. Публикации сотрудников / Publications of the teaching stuff of Polessky State University
Please use this identifier to cite or link to this item: https://rep.polessu.by/handle/123456789/28451
Title: Исследование роли остатков триптофана в молекуле стрептокиназы методом химической кодификации
Other Titles: Study of the role of tryptophan residues in the streptokinase molecule, using the chemical modification method
Authors: Никандров, В.Н.
Казючиц, О.А.
Nikandrov, V.N.
Kazyuchits, O.A.
Keywords: стрептокиназа
Issue Date: 1988
Citation: Никандров, В.Н. Исследование роли остатков триптофана в молекуле стрептокиназы методом химической кодификации / В.Н. Никандров, О.А. Казючиц // Биохимия: научный журнал. – 1988. – Т.53, № 3. – С. 508-515.
Abstract: Инкубация стрептокиназы в системе Н2О2 — диоксан — бикарбонатный буфер, pH 8,5; приводит к окислению остатков триптофана, регистрируемому по изменению спектров поглощения и триптофановой флуоресценции. За 3 ч происходит полное окисление остатков триптофана в белке, число остатков равно четырем. Наиболее легко окисляется первый остаток триптофана, при этом активность стрептокиназы падает на 50%. Модификация еще одного остатка приводит к полной инактивации стрептокипазы. Значения констант скорости окисления первого, двух первых, а также третьего и четвертого остатков триптофана в молекуле стрептокиназы равны соответственно 1,5•10-2, 1,1•10-2 и 0,5•10-2 мин-1. Полное окисление остатков триптофана ведет к утрате способности стрептокиназы образовывать устойчивые эквимолярные комплексы с плазминогеном человека, однако не вызывает, судя по спектрам КД, разрушения вторичной структуры. Обсуждаются вопросы специфичности окисления остатков: триптофана в белке. Сделано заключение о важности легко окисляемых остатков триптофана для функции стрептокиназы.
Description: Incubation of streptokinase in an H2O2-rdioxanc-bicarbonate buffer (pH 8.5) system leads to the oxidation of tryptophan residues as can be evidenced from the changes in absorption and tryptophan fluorescence spectra. A complete oxidation of tryptophan residues of the protein takes place within 3 hours, the number of the residues is 4. The first tryptophanyl of the protein is oxidized the most easily; the activity of streptokinase decreases thereby by 50%. Modification of the second residue leads to complete inactivation of streptokinase. The rate constants for the oxidation of the first, of the two first and of the third plus fourth tryptophanyls are equal to 1.5•10-2 min-1, 1,1•10-2 min-1 and 0.5•10-2 min-1, respectively. The complete oxidation of tryptophan residues is concormitant with the inability of streptokinase to form stable equimolar complexes with human plasminogen, but in does not result (as can be judged from the CD spectroscopy data) in the breakdown of the protein secondary structure. The specificity of oxidation of the protein tryptophan residues is discussed. The importance of readily oxidized tryptophan residues for the streptokinase function is postulated.
Appears in Collections:Публикации сотрудников / Publications of the teaching stuff of Polessky State University

Files in This Item:
File Description SizeFormat 
Issledovanie.pdf636.67 kBAdobe PDFView/Open
Show full item record


Items in DSpace are protected by copyright, with all rights reserved, unless otherwise indicated.